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《PLoS Pathogens》發表生物物理所“諾羅病毒特異性識別Lewis型寡糖的結構基礎”的研究成果

發布時間:2011年09月05日

  2011年7月21日,著名雜志《PLoS Pathogens》發表了生物物理研究所饒子和院士研究組李雪梅研究員與美國辛辛那提兒童病醫院醫學中心Xi Jiang教授研究組的共同研究成果,題為“Crystallography of a Lewis-Binding Norovirus, Elucidation of Strain-Specificity to the Polymorphic Human Histo-Blood Group Antigens”,闡述和探討了諾羅病毒與Lewis型人類組織血型抗原受體(HBGAs)結合特異性的結構基礎與分子機制。

  諾羅病毒(Norovirus)是引起人類傳染性胃腸炎的主要非細菌性病原體。不同種株的諾羅病毒識別人體消化道粘膜上皮細胞表面的不同類型的組織-血型抗原,識別過程通過諾羅病毒衣殼蛋白的P結構域與HBGAs末端的寡糖殘基結合來完成。VA207作為G-II基因群的病毒株,主要識別lewis型血糖抗原,這與目前已具有結構基礎的VA387、諾瓦克病毒(Norwalk Virus)有著不同的結合模式。根據諾羅病毒VA207衣殼蛋白P結構域與Lewis四糖的復合物晶體結構研究發現,識別四糖的活性位點位于蛋白二聚體作用界面的口袋中,蛋白和四糖分子之間具有穩定而廣泛的氫鍵網絡體系,參與蛋白-寡糖相互作用的殘基在諾羅病毒家族中具有較高的同源性,且作用模式屬于典型的諾羅病毒G-II型基因族的作用模式。突變實驗和蛋白-寡糖作用檢測實驗結果證實,參與該作用的氨基酸殘基對于病毒與宿主的相互識別作用具有重要意義,對該殘基的突變將導致與原來HBGAs寡糖分子結合能力的喪失并使其具有識別新的HBGAs寡糖分子的能力。通過對諾羅病毒衣殼蛋白與lewis寡糖復合物的結構和功能研究,有助于對諾羅病毒與HBGAs的識別作用和侵染宿主提供全面、合理的結構解釋,同時為研發抗諾羅病毒藥物提供重要的科學依據。

  該研究課題得到了國家“863”計劃、國家自然科學基金和重大疾病專項基金的資助。

   

圖示:諾羅病毒VA207衣殼蛋白P結構域與Lewis四糖復合物晶體結構,(左)Lewis四糖分子在衣殼蛋白表面的結合位點;(右)Lewis四糖與結合位點氨基酸殘基的氫鍵網絡體系。

 

(科技處報道)

(2011年9月5日)

 

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